第15章 酶

根据构成酶肽链数量分类分为单体酶和寡聚酶。根据酶的数量分类分为，一，多功能酶，指一条肽链同时有多种不同催化功能，二，多酶体系，指几种具有不同催化功能的酶聚合成一个整体。根据酶的成分来分类，一是单纯酶，仅含由氨基酸构成的蛋白质，二是结合酶，构成为酶蛋白加辅因子，辅因子是非蛋白成分多为金属离子或b族维生素。

结合酶的酶蛋白部分决定反应特异性，辅因子决定反应的类型，分为辅酶和辅基。辅酶多通过非共价键与酶蛋白相连，结合较松，可通过超滤透析的方法除去。辅基则与酶蛋白形成共价键结合紧，不易除去。

酶中能与底物特异性结合并催化底物变成产物的区别，称为酶活性中心，其中与底物结合的基团称为结合基团，催化底物转变为产物的基团称为催化基团，均为必需基团。酶活性中心外的必需基团不直接参与催化作用，起到维持活性中心的空间构架的功能。

米式方程，酶促反应与底物浓度的关系。不同底物浓度时的反应速度，等于最大反应速度乘浓度比米氏常数加底物浓度。底物浓度对酶促反应速率的影响呈矩形双曲线分为三段，a段及一级反应：底物浓度很低时，反应速度随底物浓度的增加而升高。b段为综合反应：随着底物浓度不断增加反应速度上升的幅度变缓。c段为0级反应：所有酶活性中心均被饱和，反应继续但速度不再增加。

米氏常数Km的概念是，酶促反应速度为最大反应速率的一半时的底物浓度。所以km值越大，表明酶对底物的亲和力越小，不同的酶促反应km值不同。同一种酶对不同的底物有不同的km，值最小的底物是天然底物。温度和pH可以影响km值。

酶的可逆性抑制剂，与酶非共价键结合失活，采用透析超滤稀释的物理方法可以将其去除，使酶复活。分为三类，竞争性非竞争性和反竞争性。竞争性抑制剂的机制，使抑制剂，与底物结构类似并与底物竞争结合酶活性中心，Km上升，反应最大速率不变。非竞争性抑制剂的机制，是非竞争性抑制剂结合活性中心以外的调节点，底物和抑制剂之间无竞争关系，但抑制剂酶底物复合物不能进一步释放出产物，Km值不变，最大反应速率减小。反竞争性抑制剂结合位点由底物诱导产生，抑制剂只能与酶底物复合物结合所产生可逆性抑制，称为反竞争性抑制。Km和最大反应速率均下降。

非竞争性抑制剂可以和酶结合也可以和酶与底物的复合物结合。反竞争抑制剂只能和酶与底物的复合物结和，不能与酶直接结合。

丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用和磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制作用属于竞争性抑制。

酶快速调节的方式，别构调节化学修饰和酶原激活。本质是改变酶的结构。

别构调节，又称变构调节，酶分子的调节亚基或部位与别构调节物可逆非共价结合发生构象改变，进而改变酶活性。如果一个酶可以进行结构调节，则称为别构酶，别构酶多催化非平衡反应，即不可逆反应，多为关键酶，关键酶是一个反应的限制酶。反应动力学不一定遵守民事方程，有时呈s型，酶构性变化后，活性可降可升。

化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的可逆性共价结合来实现。比如磷酸化和去磷酸化，催化磷酸化的酶叫做蛋白激酶。别构调节是非共价可逆。

酶原需要通过激活过程才能转变成有活性的酶。酶原激活大多通过蛋白酶水解作用去掉一个或几个肽段，导致分子构成改变，从而表现出催化活性。酶原激活的实质是酶的活性中心形成或暴露。

酶的缓慢调节方式，本质是改变酶的数量。比如酶的泛素化修饰调节。